Glycogénome et maladies à prions : étude d'une tremblante expérimentale

Discipline

Biologie Sciences Santé

Classification

Sciences de la vie, biologie, biochimie,

Médecine et santé

Mots-clés libres

glycosylation, maladies à prions, prion (protéine), glycogénome

Mots-clés

Infections à prions - Thèses et écrits académiques,

Prions (virologie) - Thèses et écrits académiques,

Glycosylation - Thèses et écrits académiques,

Gangliosides - Thèses et écrits académiques,

Ganglioside GM3 - Dissertations académiques

Les maladies à prions sont caractérisées par l'accumulation d'une protéine prion dite PrPSc, isoforme mal conformée de la protéine prion cellulaire, appelée PrPc. La protéine prion est une glycoprotéine glypiée qui interagit avec des partenaires eux-mêmes glycosylés, tels que les gangliosides. L'étude des modifications d'expression du glycogénome lors d'une tremblante murine expérimentale a permis de mettre en évidence une altération précoce de l'expression de seulement deux gènes dans les rates de souris malades : ST3GalV et Pigq. Ces deux gènes codent des enzymes clés respectivement impliquées dans la synthèse du ganglioside GM3 et des ancres GPI. Ces modifications, qui ont lieu bien avant l'apparition des premiers signes cliniques, induisent une hyposialylation (notamment membranaire) et favoriseraient la présence de protéines prions solubles. L'association de ces dérégulations altèrerait la fonction transductrice de la PrP et faciliterait la propagation de la forme infectieuse.