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Implication de la protéine tau dans la dégénérescence neuronale in vitro

(Document en Français)

Accès au(x) document(s)

Modalités de diffusion de la thèse :
  • Thèse consultable sur internet, en texte intégral.
  • Accéder au(x) document(s) :
    • https://cdn.unilim.fr/files/theses-doctorat/2006LIMO100C.pdf
    Ce document est protégé en vertu du Code de la Propriété Intellectuelle.

Informations sur les contributeurs

Auteur
Rametti Armelle
Date de soutenance
29-06-2006

Directeur(s) de thèse
Esclaire Françoise - Terro Faraj
Président du jury
COURATIER Philippe
Rapporteurs
MULLER Jean-Marc - PELAPRAT Didier
Membres du jury
ESCALAIRE Françoise - TERRO Faraj

Laboratoire
Homéostasie Cellulaire et Pathologies - EA 3842
Ecole doctorale
École doctorale Sciences - Technologie - Santé - STS (Limoges ; ...-2009)
Etablissement de soutenance
Limoges

Informations générales

Discipline
Biologie Sciences Santé
Classification
Sciences de la vie, biologie, biochimie,
Médecine et santé

Mots-clés libres
Alzheimer (maladie), protéines, maladies neurologiques, apoptose, neurones
Mots-clés
Réactions chimiquesPhosphorylation -- Thèses et écrits académiques,
Protéines-tau - Thèses et écrits académiques,
Lithium - Thèses et écrits académiques,
Apoptose - Thèses et écrits académiques,
ARN messagers - Thèses et écrits académiques
Résumé :

La maladie d'Alzheimer (MA) est une affection neurodégénérative caractérisée par une perte- neuronale, qui serait apoptotique et par la présence de deux lésions: les plaques amyloïdes et les dégénérescences neurofibrillaires. Ces dernières sont constitués principalement de protéines tau hyperphosphorylées. Les liens entre la perte neuronale dans la MA et la protéine tau ne sont toujours pas élucidés. L'objectif de ce travail est d'étudier les modifications de l'état de phosphorylation de tau au cours de l'apoptose et de déterminer leur impact sur le clivage de tau et l'apoptose. Nos résultats montrent que, au cours de l'apoptose neuronale induite par la staurosporine, tau est tout d'abord hyperphosphorylée, puis déphosphorylée avant d'être clivée et dégradée. La déphosphorylation et le clivage de tau sont bloqués par l'inhibition de la protéine phosphatase 2A. Par conséquent, la déphosphorylation est nécessaire et précède le clivage de tau et sa dégradation. De plus, nous avons montré qu'une déphosphorylation préalable de tau par le lithium potentialise le clivage de tau et la sensibilité neuronale à l'apoptose. Par ailleurs, une exposition des cultures de neurones corticaux au lithium diminue la quantité de tau. Cette diminution n'est pas liée à l'activation de processus protéolytique ou à la perte neuronale, mais est associée à une réduction du niveau d'ARNm de tau. Ces résultats suggèrent que l'absence de clivage et de dégradation de tau pourrait mener à son accumulation dans les neurones en dégénérescence et, que le lithium pourrait exercer son action neuroprotectrice en régulant négativement la quantité de tau ce qui empêcherait ainsi son accumulation intraneuronale.

Informations techniques

Type de contenu
Text
Format
PDF

Informations complémentaires

Entrepôt d'origine
Ressource locale
Identifiant
unilim-ori-18323
Numéro national
2006LIMO100C

Pour citer cette thèse

Rametti Armelle, Implication de la protéine tau dans la dégénérescence neuronale in vitro, thèse de doctorat, Limoges, Université de Limoges, 2006. Disponible sur https://aurore.unilim.fr/ori-oai-search/notice/view/unilim-ori-18323